如何通過凝膠電泳區別蛋白質的種類？
1樓：匆匆那年
看電泳出來的條帶，對比標準品的分子量，根據分子量確定蛋白種類。
比較sds-聚丙烯醯胺凝膠電泳和凝膠層析法分離蛋白質的異同點
2樓：網友
兩種方法原理不同，有差異是正常的。如果差距較大，要仔細分析。
一般凝膠層析是非變性的，sds-聚丙烯醯胺凝膠電泳是變性的，二硫鍵也被還原，所以是亞基（肽鏈）分子量。
凝膠層析與分子形狀有關，一般marker都是球狀蛋白，所以測球狀蛋白分子量較準。sds-聚丙烯醯胺凝膠電泳與分子形狀無關。
有些蛋白性質特殊，不適於用sds-凝膠電泳法測定。比如結構特殊的，如膠原；帶很多電荷的，如組蛋白；帶有較大輔基的，如糖蛋白。
3樓：網友
首先兩者都能分離不同分子量的蛋白質，依據的原理是相同的，都是分子量不同，在電場中遷移速率不同，有快有慢；但sds—聚丙烯醯胺電泳是首先將蛋白質分子破壞，將其分解成幾條亞基，然後進行跑電泳分離，而凝膠則對蛋白質沒有變性的作用，還有幾點樓上已經說的很詳細了。
解釋聚丙烯醯胺凝膠電泳分離蛋白質的原理，最好清晰點
4樓：匿名使用者
聚丙烯醯胺凝膠垂直板電泳是以聚丙烯醯胺凝膠做支援物的一種區帶電泳，由於此種凝膠具有分子篩的性質，所以本法對樣品的分離作用，不僅決定於樣品中各組分所帶淨電荷的多少，也與分子的大小有關。其次，聚丙烯醯胺凝膠電泳還有一種獨特的濃縮效應，即在電泳開始階段，由於不連續ph 梯度的作用，將樣品壓縮成一條狹窄區帶，從而提高了分離效果。
聚丙烯醯胺凝膠具有網狀立體結構，很少帶有離子的側基，惰性好，電泳時，電滲作用小，幾乎無吸附作用，對熱穩定，呈透明狀，易於觀察結果。
聚丙烯醯胺凝膠是由單體丙烯醯胺(簡稱acr)和交聯劑亞甲基雙丙烯醯胺(簡稱bis)在催化劑的作用下，聚合交聯而成的含有醯胺基側鏈的脂肪族大分子化合物。
還要結合聚丙烯醯胺凝膠電泳三個不連續，即：凝膠孔徑不同、緩衝液ph不同、緩衝液離子成分不同。
和三個效應：濃縮效應、電荷效應、分子篩效應來一起說。
5樓：匿名使用者
聚丙烯醯胺凝膠電泳是根據蛋白分子量亞基的不同而分離蛋白，蛋白質亞基的電泳遷移率主要取決於亞基分子量的大小，電荷因素可以忽視。
6樓：匿名使用者
sds-聚丙烯醯胺凝膠電泳（sds—page）是蛋白分析中最經常使用的一種方法。它是將蛋白樣品同離子型去垢劑十二烷基硫酸鈉（sds）以及巰基乙醇一起加熱，使蛋白變性，多肽鏈內部的和肽鏈之間的二硫鍵被還原，肽鏈被開啟。開啟的肽鏈靠疏水作用與sds結合而帶負電荷，電泳時在電場作用下，肽鏈在凝膠中向正極遷移。
不同的大小的肽鏈由於在遷移時受到的阻力不同，在遷移過程中逐漸分開，其相對遷移率與分子量的對數間成線形關係。
影響蛋白質電泳速度的因素是什麼,蛋白質的電泳速度取決於
主要是蛋白質的分子量大小,電荷性質,電泳電壓和凝膠的濃度。分子量越大電泳越慢,凝膠濃度越大電泳越慢,電壓越高速度越快 等電點和分子量,哪個因素對蛋白質電泳的速率影響更大?看情況復,取決於是變性sds page還是制native page膠,如果是sds page,sds所帶電荷會完全掩蓋蛋白本身帶的...
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