3酶在的三種可逆性抑制劑作用下vmax,km分別有什麼變化

2021-04-20 04:12:07 字數 697 閱讀 5823

1樓:匿名使用者

(1)競爭性抑制

:抑制劑的結構與底物結構相似,共同競爭酶的活性中心。專抑制作用大

屬小與抑制劑合底物的濃度以及酶對它們的親和力有關。表觀km增大,vmax不變。

(2)非競爭性抑制:抑制劑與酶活性中心外的必需基團結合,不影響酶和酶與底物形成的中間產物。底物與抑制劑之間無競爭關係。

但酶-底物-抑制劑複合物(esi)不能進一步釋放出產物。該抑制作用的強弱只與抑制劑的濃度有關,表觀km不變,vmax下降。

(3)反競爭性抑制:與上述兩種抑制作用不同,抑制劑只與酶-底物複合物結合,生成的三元複合物不能解離為產物。km,vm均下降。

競爭性抑制劑的結構與底物相似,主要與必需基團的結合基團相互結合,與底物競爭酶,所以稱競爭性抑制作用。抑制劑與底物競爭酶的結合位點的能力取決於兩者的濃度。如抑制劑濃度恆定,底物濃度低時,抑制作用最為明顯。

隨著底物濃度的增加,酶-底物複合物濃度增加,抑制作用減弱。當底物濃度遠遠大於抑制劑濃度時,幾乎所有的酶均被底物奪取,此時,酶促反應的vmax不變,但km值變大。

2樓:llrrgg蒙

競爭性抑制劑 km升高vmax不變

非競爭性抑制劑 km不變vmax降低

反競爭性抑制劑 km降低vmax降低

酶在的三種可逆性抑制別作用下v. km分別有什麼變化?

酶的可逆性抑制作用有那幾種型別?各有何特點

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