1樓:
在胃中,胃bai粘膜主細du胞釋放出胃蛋白酶原。zhi這一酶原在遇到胃酸(dao由內胃壁細胞所釋放)中的鹽
容酸後被啟用。當胃對食物進行消化時,在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經作用下,啟動胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。在鹽酸所創造的酸性環境中,胃蛋白酶原發生去摺疊,使得其可以以自催化方式對自身進行剪下,從而生成具有活性的胃蛋白酶。
隨後,生成的胃蛋白酶繼續對胃蛋白酶原進行剪下,將44個氨基酸殘基切去,產生更多的胃蛋白酶。
這種在沒有食物消化時保持酶原形式的機制,避免了過量的胃蛋白酶對胃壁自身進行消化,是一種保護機制。
儲存方法
胃蛋白酶應儲存在低溫環境中(-20°C至-80°C),以防止其發生自降解。儲存於ph值大於11的溶液中或對其進行還原性甲基化也可以有效防止自降解的發生;當ph值回到6時,胃蛋白酶的活性即可恢復。
為什麼在測定胃蛋白酶活性時,將溶液的ph由10降到2的過程中,胃蛋白酶的活性將沒有變化??
2樓:
因為這期間蛋白酶體都還是無活性的胃蛋白酶前體。
只有當ph≤2時,才經活化切去n端44個氨基酸殘基形成有活性的胃蛋白酶。
3樓:傻傻地凝望星空
胃蛋白酶原主要由泌酸腺的主細胞合成分泌,在鹽酸的作用下,轉變為有活性的胃蛋版白酶。胃蛋白權酶作用的最適ph為2.0-3.
5,隨著ph的升高,酶活性逐漸下降,當ph超過5.0時,將發生不可逆的變性。當溶液由ph10降到ph2的過程中,胃蛋白酶原被啟用的瞬間就發生不可逆的變性,所以酶蛋白的活性沒有變化
胃蛋白酶活性與ph值關係同上,求解答
4樓:匿名使用者
胃蛋白酶是一種消化性蛋白酶,由胃部中的胃粘膜主細胞所分泌,功能是將食物版中的蛋白質分解為小權的肽片段,胃蛋白酶原由胃底主細胞分泌,在ph1.5~5.0條件下,被活化成胃蛋白酶。
胃蛋白酶最適ph值為ph1.0~2.0,ph超過一定範圍後,胃蛋白酶會變性失活。
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